ЛЕКЦИИ ПО ЭНЗИМОЛОГИИ

Лекция 1. Принципы пространственной организации молекулы фермента. Современные представления о механизмах формирования пространственной структуры белка
   1. Уровни организации белковой молекулы.
   2. Механизмы формирования пространственной структуры белка.
   3. Внутриклеточная регуляция формирования пространственной структуры белка.
Лекция 2. Домены. Активный центр фермента. Фермент-субстратный комплекс (4 часа).
   1. Домены и формирование пространственной структуры белка.
   2. Активный центр.
   3. Фермент-субстратный комплекс. Механизм сорбции
   4. Прочность комплексов фермент-лиганд (оценка свободной энергии сорбции).
Лекция 3. Причины ускорения реакций ферментами. Использование энергии связывания фермента с субстратом в катализе (4 часа).
   1. Причины ускорения реакций ферментами.
   2. Использование энергии связывания фермента с субстратом в катализе.
Лекция 4. Молекулярные механизмы использования энергии связывания. Механизм стабилизации переходного состояния химической реакции второго порядка за счет дополнительных сорбционных взаимодействий (2 часа).
   1. Гидрофобное взаимодействие фермента и субстрата.
   2. Электростатическое взаимодействие Е- S.
   3. Стабилизация переходного состояния реакции за счет образования водородной связи.
Лекция 5. Механизм сближения и ориентации при "внутримолекулярном" превращении комплекса между реагентами (4 часа).
   1. Механизм сближения и ориентации.
   2. Оценка свободной энергии сближения и ориентации.
   3. Структурные и термодинамические предпосылки механизма сближения и ориентации в ферментативном катализе.
Лекция 6. Механизмы напряжения и индуцированного соответствия. Полифункциональный характер химических механизмов ферментативного катализа (6 часов).
   1. Теория индуцированного соответствия.
   2. Концепции деформации. Абзимы.
   3. Полифункциональный характер химических механизмов ферментативного катализа. Сущность кислотно-основного катализа.
   4. Механизм действия сериновых протеаз.
   5. Заключение.
Лекция 7. Специфичность и структура белка (2 часа).
Лекция 8. Регуляция ферментативной активности (2 часа).
   1. Типы регуляции. Аллостерический механизм регуляции.
   2. Диссоциативная регуляция.
   3. Адсорбционная регуляция.
   4. Регуляция ковалентным связыванием.
   5. Регуляция ограниченным протеолизом.
Лекция 9. Аллостерический механизм регуляции (2 часа).
   1. Механизмы аллостерических взаимодействий.
   2. Количественный анализ кооперативности.
Лекция 10. Диссоциативный механизм регуляции (4 часа).
   1. Типы структур, образующихся при ассоциации белковых молекул
   2. Характер распределения ферментативной активности среди олигомерных форм фермента
   3. Влияние специфических лигандов на положение равновесия между олигомерными формами ферментов.
   4. Скорость установления равновесия между олигомерными формами фермента
   5. Динамическая микрокомпартментализация метаболитов.
Лекция 11. Адсорбционный механизм регуляции активности ферментов (2 часа).
   1. Физиологическая важность обратимого связывания ферментов субклеточными структурами
   2. Адсорбционный механизм регуляции. Изменение свойств фермента.
   3. Физиологические последствия адсорбции ферментов. Компартментализация метаболитов.
   4. Сборка мультиферментных комплексов на субклеточных структурах.

Факультет медицинской биотехнологии УдГУ
c 2003 Кожевникова О.В.

Powered by swift.engine
c 2003 MITTEC